生物化学学习方法 生物化学的学习方法有哪些
生物化学是是在分子水平上研究生物体的组成与结构、代谢及其调节的一门科学。其发展快、信息量丰富，有大量需要记忆的内容，因此学好它不是一件容易的事情。以下是小编分享给大家的生物化学的学习方法的资料，希望可以帮到你！
生物化学的学习方法。
1、选择好习题集和参考书。
我们目前采用的教材是在王镜岩等编著的《生物化学》基础上精简而成的，虽然重点更加清晰，但是也不得不精简掉一些背景知识，另外，内容覆盖范围也减少了。在学习教材时遇到难以理解的问题，可以参考《生物化学》的对应章节，将会有助于知识点的理解。另外是一本英文的原版教材，如Lehningers Principles of Biochemistry。英文版教材的特点是新、印刷精美，图表多为彩图，方便你自学。阅读一本好的英文生化教材，不仅对提高自己的专业英语水平，而且对理解各章节的内容，学好本学科是非常有帮助。因为生物化学知识点非常多，因此，平常多做题是学好生物化学的关键。选一本好的习题集，多做几遍，把知识点吃透，足矣。
2、由表及里，循序渐进，课前预习，课后复习。
本课程可分为以下几部分：①结构生物化学：着重介绍蛋白质、核酸、酶、维生素等的组成、结构与功能。重点阐述生物分子具有哪些基本的结构?哪些重要的理化性质?以及结构与功能有什么关系等问题，同时要随时将它们进行比较。这样既便于理解，也有利于记忆。②代谢生物化学：主要介绍糖代谢、脂类代谢、能量代谢、氨基酸代谢、核昔酸代谢、以及各种物质代谢的联系和调节规律。此部分内容是传统生物化学的核心内容。学习这部分内容时，应注重学习各代谢途径的关键酶及生理意义;各代谢途径中间代谢物的相互联系，尤其是连接不同代谢途径的中间代谢物;各代谢途径的主要调节环节及相互联系;代谢异常与临床疾病的关系等问题。③分子遗传学基础：重点介绍了DNA复制，DNA转录和翻译。学习这部分内容时，应重点学习复制、转录和翻译的基本过程，并从必要条件、所需酶蛋白和特点等方面对三个过程进行比较，在理顺本课程的基本框架后，就应全面、系统、准确地掌握教材的基本内容，并且找出共性，抓住规律。
3、学会做笔记。
虽然我的课件大家可以课后拷贝，但是我认为做笔记还是不可缺少的。笔记记什么呢?老师课上重点强调的地方，自己没有理解的内容，自己听课中的感悟，联想到的问题等等，课后配合课件复习，大家可以试一下，绝对有帮助!另外，做笔记也是一种能力的锻炼，是倾听和把握别人思想思路的能力。
4、懂得记忆法。
学习生物化学时，学生反映最多的问题是记不住学过的内容。关于此问题我的建议是：首先对于与理解无关的内容，需要记忆的，肯定是生化学习中的ABC，我会在课堂上强调。如氨基酸的三字母和化学结构符号是需要记的;其次，对于与理解有关的内容，要明白理解是记忆之母，因此对各章内容，必须先对有关原理理解透，然后再去记忆;第三，记忆要讲究技巧，多想想方法。如关于必需氨基酸的记忆，可以将高等动物10种必需氨基酸的首写字母拼写成一句话：Tip MTV hall(需付小费的MTV厅)。
5、勤于动手，联系实际。
学习生化理论的最终目的是应用。我们在人才的选拔中特别喜欢能够学以致用的人。生化实验课和科技创新活动为大家提供了很好的理论联系实际的平台，在每一步实验中都问一下自己为什么这样做，对每一个实验现象都尝试用理论去解释，对每一个失败都认真查找分析原因，慢慢的你会发现自己掌握了一种学习的神器。
6.尝试对所学知识进行比较，找出异同点。
生命的神奇之处在于其多姿多彩，千变万化，然而，无论是简单还是复杂的生命体都遵循一些内在的规律，这就是大道至简。比较生命分子或生命活动的异同点，你有时会发现进化的痕迹，有时会叹服上帝的造物智慧，总之，是一个很好玩，很享受的事情。
生物化学复习方法与考点汇总。
生物化学。
这门号称为折磨医学生而诞生的学科，出现在执业医师考试。
有一定临床工作经历的人一定会发现，临床工作中直接应用到的生物化学少的可怜，一张A4纸正面的一半就能概括。
生物化学作为一门基础医学学科，由于学习一般处于大一，大二阶段，平时又很少用到，所以是几大基础学科中最容易被我们淡忘的。
执业医师考试中，生物化学作为4大基础学科之一，分值并不多，只有区区的20分。
由于以上的几点原因，在生物化学这门学科学习上，要注意取舍，每天拿出5分钟即可，配合历年生化真题解析足以斩获20分中的15分，应该算各门学科中收益相对较高的学科。
所以不要轻易对生化说放弃！
对于生物化学的复习方式我们首先要了解如下几点。
1，真题重复率高，虽然真题的重复考察是比较少见的，但生化的真题重现率是最高的学科之一，因此生化历年真题必须严格掌握，06年以后的即可，过早的真题不建议做。
2，单一考点反复出题，而且经常有临近的两次考试出现姐妹知识点的情况。
3，只考重点，不考难点，只考广度，不考深度，所以对于生化的学习不用像临床学科那样深入，点到为止即可。
4，不建议看8版生化，由于生化分值较低，但生化书却死厚，几乎和外科的3/4相似，付出产出比严重失调。
【分析】谷氨酸含有两个羧基。含有两个羧基的氨基酸还有天冬氨酸，其他氨基酸只含一个羧基。
【分析】色氨酸、酪氨酸以及苯丙氨酸在280nm 波长附近有吸收峰，但色氨酸的最强，苯丙氨酸最弱，其他氨基酸在该处无吸收。
【分析】变性蛋白质丧失了其生物学活性。变性作用只改变空间结构，共价键不受破坏，分子量不变小，因构象松散，溶解性减小，更易被蛋白酶催化水解。
【分析】蛋白质二级结构是指局部主链的空间构象如螺旋、折叠和转角等。氨基酸顺序指一级结构，亚基相对空间位置涉及四级结构，其余涉及三级结构。
5.【考点】肽键。
【分析】肽键由C 和N 组成，不能自由旋转，键长为0.132nm，比C—N 单键0.149nm短，但比C=N 双键0.127nm 长，具有双键性质。
【分析】蛋白质构象的稳定主要靠次级键，但不包括酯键，因而酯键对蛋白质构象的稳定通常不起作用。
7.【考点】核酸结构。
【分析】核酸所含嘌呤和嘧啶分子具有共轭双键，在260nm 波长处有最大吸收蜂。
8.【考点】核酸的基本组成。
【分析】无论哪种单核苷酸(组成核酸的单位)，它的磷的含量是恒定的，而C、H、O 和N 却含量不一。
9.【考点】DNA 碱基组成规律。
【分析】DNA 双螺旋结构以A 与T 配对，G 与C 配对，即A=T;G=C。
10【考点】DNA 双螺旋结构。
【分析】DNA 变性指双螺旋碱基间的氢键的断开，是次级键的断裂。
11.【考点】核酸的基本组成。
【分析】黄嘌呤是核苷酸代谢的中间产物，不是核酸(DNA 和RNA)的组成成分。
【分析】酶的催化作用是它能明显地降低反应活化能。酶是蛋白质，不是无机催化剂，它对底物具有专一性，但并非都是绝对专一性，大部分是相对专一性，有些酶是需要辅酶的，但也有很多是不要辅酶的(即不属于结合蛋白的酶)，酶在体内发挥作用是受到多种调节的。
【分析】辅酶与酶蛋白结合疏松，可以用透析方法除去;辅基与酶蛋白结合紧密，不能通过透析将其除去。
14.【考点】酶促反应动力学。
【分析】Km 是米氏常数，其定义为反应速度为最大速度(即Vmax)一半时的底物浓度。
【分析】FMN 含有核黄素(维生素B2)，其余均不含。
16.【考点】酶辅助因子。
【分析】细胞色素b 不含B 族维生素。叶酸、吡哆醛、硫胺素均属B 族维生素，辅酶A 所含泛酸亦为B 族维生素。
17【考点】酶竞争性抑制剂的特点。
【分析】竞争性抑制剂与底物竞争与酶活性中心结合，如若增加底物浓度，则竞争与酶活性中心结合时底物可占优势，当底物浓度增加足够大，可解除抑制剂与酶活性中心的结合，反应仍可达最大速度，但增加了底物浓度意味其与酶的亲和力降低了，因此Km 值增高而Vmax 不变。
18.【考点】糖酵解途径。
【分析】葡萄糖经己糖激酶催化为6—磷酸葡萄糖参加各种代谢反应，并非催化生成6—磷酸果糖。己糖激酶不能称为葡萄糖激酶，后者仅是己糖激酶的一种(即己糖激酶Ⅳ)，不能以个别概全部。己糖激酶的催化反应基本上是不可逆的，所以它是酵解的一个关键酶，但并非惟一的，磷酸果糖激酶—1 和丙酮酸激酶是另外的两个酵解关键酶。
19.【考点】糖酵解关键酶。
【分析】糖酵解的关键酶有3 个，即己糖激酶、磷酸果糖激酶—1 和丙酮酸激酶，它们催化的反应基本上都是不可逆的。
20.【考点】糖酵解的酶:。
【分析】该酶催化下列反应：3—磷酸甘油醛+NAD+Pi1，3—二磷酸甘油酸+NADH+H+。
21【考点】糖酵解。
【分析】无氧酵解时3—磷酸甘油醛脱氢产生的NADH不能传递给氧;为了再生出NAD+以继续进行酵解，NADH 的氢传递给丙酮酸生成乳酸，产生NAD+。
22【考点】糖酵解的生理意义。
【分析】琥珀酰辅酶A 含有高能键，其转变为琥珀酸反应实际如下：琥珀酰辅酶A+GDP+Pi琥珀酸+GTP+CoASH，这是一底物水平磷酸化反应。
【分析】丙酮酸乙酰辅酶A(3 个);异柠檬酸—酮戊二酸(3 个);—酮戊二酸琥珀酰辅酶A(3 个);琥珀酰辅酶A琥珀酸(1 个);琥珀酸延胡索酸(2 个);苹果酸草酰乙酸(3 个);总计15molATP。
24【考点】血糖及其调节。
【分析】出现尿糖是因为血糖浓度超出肾小管的重吸收能力，即肾阈。肾阈为160mg。
【分析】生物氧化通常指物质在生物体内进行氧化作用，主要是糖、脂肪、蛋白质等在体内分解时逐步释放能量， 最终生成H2O 和CO2 的过程。
【分析】呼吸链有两条，一条可产生3 个ATP，另一条(琥珀酸氧化呼吸链)则只产生2 个ATP。
27【考点】ATP 的利用。
【分析】三磷酸腺苷是生物体内各种活动中能量的直接提供者，磷酸肌酸是可快速动用的储备能源(CP+ADPC+ATP)，葡萄糖、氨基酸和脂肪酸是能量的本源。
28【考点】脂类的生理功能。
【分析】多不饱和酸如亚油酸(十八碳二烯酸)、亚麻酸(十八碳三烯酸)和花生四烯酸(二十碳四烯酸)不能在体内合成，必须由食物提供，称为营养必需脂肪酸。
【分析】乙酰CoA 不能自由透过线粒体内膜要通过柠檬酸—丙酮酸循环这种穿梭机制来实现。首先在线粒体内，乙酰CoA 与草酰乙酸经柠檬酸合酶催化缩合成柠檬酸，经由线粒体内膜上柠檬酸转运体协助进入胞液。胞液中柠檬酸裂解酶催化裂解为乙酰CoA 和草酰乙酸(要消耗ATP)。乙酰CoA 可用以合成脂肪酸，而草酰乙酸转变成丙酮酸， 经线粒内膜上丙酮酸转运体协助进入线粒体，故称柠檬酸—丙酮酸循环。
【分析】酰基载体蛋白(acylcarrierprotein，ACP)是脂肪酸合成过程中脂酰基的载体，脂肪酸合成的各步反应均在ACP 的辅基上进行;其辅基为4磷酸泛酰氨基乙硫醇。
31【考点】酮体的生成。
【分析】体内脂肪大量动员时，脂肪酸—氧化产生的乙酰CoA 是合成酮体的原料。
【分析】合成脂肪酸的原料是乙酰CoA，主要来自糖的氧化分解。糖转变为脂肪作为能量储存，胆固醇不分解代谢乙酰CoA。脂肪酸分解代谢的乙酰CoA 主要合成酮体，再者若真以分解脂肪酸生成的乙酰CoA 再合成脂肪酸，这是一种无效做功，是浪费。生酮氨基酸分解的乙酰CoA 固然可合成脂肪酸，但只是次要的，但机体不把它作为能源使用。生酮氨酸只是亮氨酸和赖氨酸，是少数。生糖氨基酸要转变也先转变为糖。
33【考点】载脂蛋白的作用。
【分析】apoAⅠ是LCAT 激活剂;apoAⅡ是LCAT 的抑制剂;apoB【100】是LDL受体配基;apoCⅡ是LPL 激活剂;apoE 是乳糜微粒受体配基。
【分析】磷脂酶c 催化水解磷脂分子中甘油与磷酸形成的磷脂键，从而产生1，4，5—三磷酸肌醇(即磷酸肌醇4，5— 二磷酸)和甘油二酯。
35【考点】转氨酶。
【分析】转氨基时，辅酶磷酸吡哆醛从—氨基酸上接受氨基转变为磷酸吡哆胺，后者将其氨基转给—酮酸，辅酶又恢复为磷酸吡哆醛，在催化中起着传递氨基的作用。
【分析】酪氨酸经羟化酶催化加上羟基形成多巴，再经多巴脱羧酶脱去CO2，形成多巴胺(含邻苯二酚的胺)，即儿苯酚胺。
37【考点】体内氨的去路。
【分析】尿素是在肝中经鸟氨酸循环合成的，肝含有合成尿素所需的各种酶。
【分析】肌肉(骨骼肌和心肌)主要通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基：氨基酸经过转氨基作用(一次或多次)把氨基交给草酰乙酸，生成天冬氨酸;后者与次黄嘌呤核苷酸(IMP)反应生成腺嘌呤代琥珀酸，再裂解出延胡索酸和腺嘌呤(AMP)。肌肉中AMP 脱氨酶则催化AMP脱氨恢复为IMP，而原先氨基酸的氨基经这个嘌呤核苷酸循环而被脱下。这是因为肌肉不像肝、肾等组织，L—谷氨酸脱氢酶活性极弱，难以通过联合脱氨基作用脱氨基。
【分析】腺嘌呤、鸟嘌呤可能转变为黄嘌呤，黄嘌呤再经黄嘌呤氧化酶催化生成尿酸，是嘌呤的终产物。
【分析】dTMP 是由dUMP 经酶促甲基化后形成的。要注意这是特例，因脱氧腺嘌呤、脱氧鸟嘌呤和脱氧胞嘧啶都是在二磷酸核苷水平上由核糖核苷酸还原酶催化而成的。
【分析】以单链RNA 为模板合成双链DNA 称为反转录;以亲代DNA 分子为模板合成新的子代DNA称为复制;以DNA 为模板合成RNA 称为转录;以RNA 为模板合成蛋白质称为翻译;DNA 的一个片段参入到另一个DNA 中称为整合。
【分析】所有tRNA3末端都有相同的CCA—OH结构，tRNA 所转运的氨基酸就与该—OH 结合。
43【考点】DNA 的复制。
【分析】原料是dNTP，即三磷酸脱氧核苷，而非NTP(三磷酸核苷)。
【分析】蛋白质中羟脯氨酸是合成后由脯氨酸残基经羟化修饰而来的。羟脯氨酸不属有遗传密码子的20 种氨基酸。
【分析】tRNA 上反密码子UAG 识别mRNA上密码子CUA;按反密码子第1 个碱基和密码子第3 个碱基配对，反密码子第3 个碱基与密码子第1 个碱基配对。
【分析】成熟红细胞没有线粒体，只能以糖酵解供能。
【分析】除免疫球蛋白外，备选答案其他蛋白质均由肝合成分泌，肝功能不良合成大受影响。
48【考点】胆红素的性质。
【分析】游离胆红素是脂溶性物质，易透过细胞膜，不溶于水，在血中由清蛋白携带，不能通过肾随尿排出，未与葡萄糖醛酸结合，与重氮试剂呈间接反应。
【分析】由肝细胞合成的胆汁酸称为初级胆汁酸，包括胆酸、鹅脱氧胆酸及其与甘氨酸和牛磺酸的结合产物，因此备选答案只有甘氨脱氧胆酸不属于结合型初级胆汁酸。它是初级胆汁酸在肠管中受细菌作用生成的次级胆汁酸脱氧胆酸和石胆酸及其与甘氨酸和牛磺酸的结合产物。
50【考点】骨骼组成。
【分析】骨盐中的钙和磷主要以羟磷灰石形式存在。
51【考点】影响钙吸收的因素。
【分析】草酸(多存在于菠菜、苋菜等蔬菜中)与钙结合为草酸钙，不利于吸收;其他选项均有利于钙吸收：乳酸、氨基酸和蛋白质可降低肠道pH，有利于钙吸收;1，25—(OH)2—D3 促进小肠细胞中钙结合蛋白的合成，有利于钙吸收。
52【考点】血液缓冲作用。
【分析】NaHCO3/H2CO3 是血浆中最重要的缓冲体系，其含量大，缓冲力强;其比例为20∶1 时血液pH=7.40。
53【考点】酸碱平衡调节。
【分析】H2CO3(碳酸)可在碳酸酐酶催化下迅速分解为水和CO2 呼出体外，是挥发酸，不是固定酸。
54【考点】血钙、血磷浓度。
【分析】血浆钙和磷浓度以mg 表示时，正常人【Ca】【P】=35～40。
【分析】6—磷酸葡萄糖脱氢酶催化6—磷酸葡萄糖脱氢，提供NADPH+H+，后者可以维持红细胞内谷胱甘肽于还原状态，而谷胱甘肽上的—SH 基是保持红细胞质膜完整性所需。该酶缺陷易因食蚕豆、服药如伯氨喹啉等引发溶血性黄疸。该酶为X 染色体连锁，但女性两条X 染色体只一条有活性，若有活性的X 正是该酶缺陷者，仍可引发溶血性黄疸。
56【考点】酮体利用。
【分析】酮体中—羟丁酸经—羟丁酸脱氢酶催化脱氢生成乙酰乙酸，后者再经琥珀酰CoA 转硫酶催化生成乙酰乙酰CoA 才可硫解生成乙酰CoA 进入三羧酸循环被氧化利用。心、脑、肾等均含该酶。
57【考点】体内氨的去路。
【分析】体内的氨主要合成尿素从尿中排出体外。尿素合成主要在肝中经鸟氨酸循环途径;该病人有肝炎史，肝不能有效合成尿素，血氨增高，可引肝昏迷。
【分析】正常情况下苯丙氨酸代谢的主要途径是转变成酪氨酸，而催化这一反应的苯丙氨酸羟化酶先天性缺乏时， 体内增多的苯丙氨酸可经转氨基作用生成苯丙酮酸，并从尿中排出，即为苯丙酮尿症。该症及早发现，可适当控制膳食中苯丙氨酸含量以防中枢神经系统中毒，避免患儿智力发育障碍。
59【考点】同工酶概念。
【分析】乳酸脱氢酶LDH 亚基有2 种，即H 亚基和M 亚基，可组成HHHH、HHHM、HHMM、HMMM 和MMMM 共5 种，分别为LDH1、LDH2、LDH3、LDH4 和LDH5。
【分析】蛋白质水解破坏了其共价键肽键，属一级结构破坏。四级结构指寡聚蛋白中亚基之间的相互关系，因而亚基解聚时四级结构破坏。蛋白质的变性作用指在一些物理或化学因素作用下，使蛋白质的空间构象破坏(但不含肽键断开等一级结构破坏)导致其理化性质和生物学性质改变。因此蛋白质变性时空间构象破坏。
61【考点】RNA组成。
【分析】真核生物mRNA3末端带有多聚A尾。tRNA 含有大量的稀有碱基如甲基化的嘌呤mG 和mA、二氢尿嘧啶DHU 以及次黄嘌呤等。hnRNA 即不均一核RNA.是mRNA 的前体，DNA 转录时基因的非编码片段内含子和编码片段外显子都一齐转录成为hnRNA，要剪去内含子，接起外显子才成为mRNA(当然还要戴帽加尾)。
【分析】糖异生生成6—磷酸葡萄糖后需要葡萄糖—6—磷酸酶催化将磷脱下方形成葡萄糖。NADH脱氢酶是两条呼吸链中NADH 氧化呼吸链的构成成分。苹果酸脱氢酶催化苹果酸脱氢产生草酰乙酸，是三羧酸循环最后一步，重新提供草酰乙酸使乙酰CoA 可以进入三羧酸循环。6—磷酸葡萄糖脱氢酶催化6—磷酸葡萄糖脱氢生成6—磷酸葡萄糖酸内酯，后者随后水解为6—磷酸葡萄糖酸，并提供NADPH，是磷酸戊糖途径的第一步。
63【考点】血浆脂蛋白及其功能。
【分析】乳糜微粒是在小肠黏膜细胞组成的，是机体转运膳食甘油三酯的主要形式。新生的极低密度脂蛋白是在肝中合成的，是机体转运内源性甘油三酯的主要形式。高密度脂蛋白将胆固醇由肝外组织运回，避免了过量胆固醇在外周组织的积蓄。有助于防止动脉粥样硬化。
【分析】谷氨酸经谷氨酸脱羧酶催化脱去CO2 即为—氨基丁酸。色氨酸先通过色氨酸羟化酶催化生成5—羟色氨酸，再经脱羧酶作用生成5—羟色胺。组氨酸通过组氨酸脱羧酶催化，脱去CO2 即成为组胺。
【分析】白喉毒素催化真核生物的延长因子eEF—2的ADP 糖基化而使其失活。嘌呤霉素与酪氨酰—tRNA相似，在蛋白质合成中可取代一些氨基酰—tRNA 进入核蛋白体A 位形成肽酰嘌呤霉素而导致延长终止，因后来的氨基酸tRNA上的氨基酸不能与肽酰—嘌呤霉素形成肽键。
【分析】血红素经血红素加氧酶催化断开原卟啉Ⅸ环。先后转变为胆绿素、胆红素以及胆素原。胆固醇在肝中经羟化等反应生成胆酸和鹅脱氧胆酸，二者可分别与甘氨酸或牛磺酸结合形成相应的结合型胆汁酸，后者可在肠道经细菌作用下可转变为脱氧胆酸和石胆酸。